Protéines et besoins protéiques
On appelle protéines les nutriments apportant des radicaux azotés. Leur rôle principal est de constituer les protéines enzymes qui accomplissent dans l’organisme toutes les fonctions métaboliques.
Structure des protéines
Il s’agit de grosses molécules complexes, de poids moléculaire souvent élevé (entre 10 000 et 600 000) formées d’acides aminés reliés entre eux par des liaisons peptidiques CO-NH. Une protéine peut contenir jusqu’à 30 000 acides aminés.
La présence d’une proportion importante d’azote les différencie des glucides et lipides.
•Les acides aminés
Leur formule générale est R-CH
avec deux fonctions essentielles : acide (COOH) et amine (NH2).
Ils sont donc le constituant de base de toutes les protéines en étant reliés par les liaisons peptidiques. Le plus simple est le glycocolle. Il en existe une vingtaine qui intéressent le métabolisme humain. Parmi ceux-ci on peut distinguer ceux que l’homme ne peut synthétiser lui-même (acides aminés essentiels) et qu’il doit obligatoirement trouver dans son alimentation (voir besoin qualitatif).
• Les polypéptides
Ils sont formés par la réunion de deux, trois acides aminés ou plus : selon le cas il s’agit de dipeptide, tripeptide, ou polypeptide.
• Les holoproi fines (ou protéines simples). Elles sont constituées d’un ensemble de polypeptides et peuvent résulter de multiples combinaisons : leur origine est végétale (gluteline des féculents ou légumes verts) ou animale (albumine du lait et des œufs, globulines de la viande ou du lait, sclé- roprotéine de la viande).
• Les hétÉroprotéines (ou protéines complexes). 11 s’agit de protéines associées à des glucides (glucoprotéines), des lipides (lipoprotéines), du phosphore (phosphoprotéines), des acides nucléiques (nucléoprotéines), ou enfin des pigments divers (chromoprotéines dont un exemple est l’hémoglobine).
Anabolisme et catabolisme
En moyenne l’oxydation des protéines jusqu’aux termes N2, C02, H20, donne approximativement 5,61 cal/g. En fait, chez les mammifères, l’oxydation s’arrête à l’urée, CO (NH2)2, dont la réaction d’oxydation s’écrit :
CO (NH2)2 + 3/2 02—>-C02 + 2 H20 + N2 + 151,6 cal.
L’oxydation des acides aminés jusqu’au stade de l’urée ne donne en moyenne que 4,31 cal/g. Le coefficient de 4 ou 4,1 cal/g tient compte de l’utilisation digestive.
Synthèse protéique
Les protéines alimentaires traversent la barrière intestinale sous forme d’acides aminés. Chaque cellule puise dans le courant circulatoire, et à partir d’une matrice préexistante dans les acides nucléiques et transportée par les ARN messagers, elle fabrique des protéines spécifiques. Un même ribosome fabrique une même protéine jusqu’à l’ordre contraire provenant du noyau (anabolisme). Par ailleurs, le système lysosomal, présent aussi dans toutes les cellules, a une activité protéasique, semble-t-il non spécifique, destructrice des protéines et aboutissant aux acides aminés, première étape du catabolisme. Les acides aminés obtenus peuvent être désaminés ou transaminés, ce qui aboutit à des radicaux carbones.
Catabolisme des radicaux
La dégradation de la chaîne carbonée des acides aminés se fait selon un mode propre à chacun.
Il est :
-— des acides aminés cétogènes : phenylalanine, tyrosine ;
— des acides aminés fournisseurs d’acides gras : valine, leucine, isoleucine ;
— des acides aminés fournisseurs de groupements monocarbonés : sérine, glycine ;
— des acides aminés fournisseurs de groupements méthyls : méthionine ;
— des acides aminés glycoformateurs, fournisseurs de groupements en C4 : phénylalanine, tyrosine, tryptophane, acide glutamique, acide aspartique, lysine, proline, arginine. Ils rejoignent le métabolisme des sucres par le canal de l’acide oxalo-acétique.
Transamination et désamination
Une partie des acides aminés provenant du catabolisme est utilisée telle quelle pour la resynthèse, une autre partie est transaminée (c’est-à-dire, fonction amine transportée sur un autre radical acide) et utilisée sous sa nouvelle forme, à son tour pour la synthèse ; l’acide aminé qui se trouve à un moment donné en excès va être désaminé (2e étape du catabolisme) et l’amine ainsi libérée incorporée dans une molécule d’urée. Cette étape est irréversible. Il y a donc perte permanente de la fonction aminée dans tous les organes ; la somme de ces pertes constitue le besoin protéique.
Facteurs hormonaux
Pour un apport donné, l’équilibre global du bilan d’azote correspond à la résultante des effets synergiques et antagonistes des hormones. Les hormones agissent en réglant les synthèses et les destructions de protéines dans les divers tissus et l’utilisation des acides aminés à des fins énergétiques, le bilan de ces actions correspondant à des transferts nets d’acides aminés d’un organe (ou tissu) à un autre.
On appellera hormones « anabolisantes » celles qui ont pour effet de déplacer l’équilibre acide aminé ^ protéine dans le sens de la synthèse protéique, hormones « catabolisantcs », celles qui augmentent l’utilisation des acides a-cetoniques à des fins énergétiques, augmentant ainsi la production d’urée et les destructions des protéines.
- Hormones « catabolisantes »
Le cortisol
Il induit la synthèse de certaines transaminases favorisant la transformation des autres acides aminés glucoformateurs en alanine, acide glutamique et acide aspartique. Les acides aminés produits dans le muscle sont transportés dans le foie, où l’augmentation de leur concentration stimule la néo-glucogenèse. La sécrétion de cortisol aboutit à la diminution de la teneur en protéines du tissu lymphoïde et des muscles striés.
Les hormone thyroidiennes
Ils modifient la perméabilité de la mito- chondrie et accélèrent le fonctionnement du cycle mitochondrial, augmentant ainsi l’oxydation de tous les substrats, en particulier de l’alanine et de l’aspartate.
Le glucagon stimule la néo-glucogenèse hépatique à partir des acides aminés.
Les cathécholamines
augmentent la disponibilité en glucose et en acides gras libres en augmentant à la fois la lipolyse, la glycogénolyse et la néo-glucogenèse, d’origine protéique.
- Hormones « anabolisantes »
L’insuline
Inhibe l’AMP-cyclase, diminuant ainsi la néo-glucogenèse. Elle favorise non seulement la pénétration intracellulaire du glucose et sa phosphorylation, mais aussi la formation de radicaux R accepteurs — NH2. De plus, elle favorise la pénétration intracellulaire des acides aminés et la synthèse des protéines.
• L’hormone de croissance ou somatotrope facilite la traversée des membranes par des acides aminés, inhibe les enzymes destructeuis d’acides aminés, en particulier les aminoacidoxydases, et favorise l;i synthèse des protéines.
Les hormones endrogénes
d’origine testiculaire ou surrénalienne, augmentent les synthèses protéiques en particulier dans le tractus génital cl les muscles striés.
— Les sécrétions hormonales elles-mêmes sont réglées par un effet en retour du taux des métabolites sur lesquels elles agissent. La variation du niveau des apports en particulier des apports protéiques est un des facteurs qui modifient l’équilibre hormonal. Par exemple, la teneur du plasma en arginine est un stimulant de la sécrétion de l’insuline, du glucagon et de l’hormone somatotrope.
— Les états pathologiques ou l’emploi thérapeutique des hormones aboutissent, par un apport protéique assurant antérieurement l’équilibre du bilan d’azote, à un bilan négatif ou positif.
Vidéo : Protéines et besoins protéiques
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