Protides
Les protides sont indispensables : elles seules permettent croissance nutrition et reproduction. Par rapport aux glucides et aux lipides, la grande nouveauté est la présence dans leur molécule, à côté du carbone, de l’hydrogène et de l’oxygène, d’une proportion importante d’azote. Disons tout de suite que les protides étant extraordinairement variés leur comparaison entre eux est difficile : ni le poids, ni le poids moléculaire, ni la valence, etc… ne peuvent être utilisés. C’est pourquoi les protides seront toujours comparés entre eux par leur teneur en azote (environ 1 g d’azote pour 6,25 g de protéines).
Classification
Comme pour les glucides et les lipides, nous envisagerons successivement :
Les protides simples avec :
- l’unité de base : l’acide aminé,
- les peptides,
- les protéines;
les protides complexes qui, à côté d’un ensemble d’acides aminés comportent un groupement étranger (métal, métalloïde, glucide, etc.).
protides simples
- Les acides aminés. — Ils constituent l’unité de base de tous les protides.
Ils sont faits d’un radical, plus ou moins complexe, et se terminent par une double fonction :
- acide organique (COOH),
- aminé (NH2).
L’ exemple le plus simple est celui où le radical lui-même n’est fait que d’un hydrogène : En fonction de la nature du radical, on conçoit la grande variété possible d’acides aminés.
Dans le métabolisme humain, on en dénombre une vingtaine.
Mais ces divers acides aminés ne sont pas tous équivalents :
- Acides aminés « accessoires ». — Certains ont une place accessoire : soit parce qu’ils n’entrent pas dans la synthèse d’un produit fondamental pour l’organisme, soit surtout parce que l’organisme, en cas de déficit alimentaire,peut pallier cette insuffisance en réalisant la synthèse soit à partir d’un ou de plusieurs autres acides aminés, soit même à partir d’un produit du catabolisme.
- Acides aminés « essentiels ». — D’autres au contraire, ont un rôle primordial, parce que leur présence est obligatoire pour la synthèse d’un produit fondamental et surtout parce que l’organisme est incapable d’en
assure la synthèse. L’apport alimentaire est ainsi obligatoire. On donne alors à un tel acide aminé le qualificatif d’« essentiel ». cette notion d’acides aminés essentiels strictement indispensables est surtout vraie chez le jeune en période de croissance ou dans toute circonstance où l’anabolisme est important (suites de maladies graves, de chirurgie, de brûlures, etc.).
Par contre chez l’adulte en période d’équilibre nutritionnel les protéines détruites lors du catabolisme physiologique aboutissent à la libération d’acides aminés essentiels qui peuvent être réutilisés dans l’anabolisme permirent. De ce fait leur apport alimentaire est moins indispensable. ‘On dénombre huit acides aminés essentiels :
Six sont irremplaçables :
- iso-leucine,
- Icucine,
- lysine,
- lluéonine,
- Iryptophane,
- valine.
Deux sont éventuellement remplaçables :
- la inéthionine (par la cystine),
- la phényl-alanine (par la tyrosine).
Enfin deux sont indispensables en période de croissance :
- l’arginine,
- l’histidine.
Facteur limitant. — Cette notion s’associe à la notion d’acide amin essentiel. Ceci tient au fait que non seulement les acides aminé essentiels doivent être présents, mais il faut encore que leurs proportion soient correctes pour une assimilation satisfaisante.
Pour faire comprendre cette notion, la comparaison évoquée pal Trémolières est très pratique. Si l’on dispose de cent bandes bleues, da cent bandes blanches, et seulement de dix bandes rouges, on ne fera jamais que dix drapeaux tricolores. En d’autres termes, le taux bas d’uq seul des acides aminés retentit sur le niveau d’utilisation de tous les autres.
Acides aminés dont le radical est aliphatique. — Du plus simple au plus complexe, on trouve : Le glycocolle ou glycine.
Il peut être synthétisé à partir de la sérine en présence de vitamine B6.
Il intervient dans les synthèses :
- du glutathion (après combinaison d’acide glutamique et de cystéine),
- des bases puriques (par combinaison au ribosylamine-5-P),
- des porphyrines (liaison au succinyl-CoA),
- de la créatine (avec arginine et méthionine),
- de l’acide glycocholique (acide biliaire) (par liaison avec un acyl« Co-A-biliaire),
- dans la détoxication de l’acide benzoïque par formation d’acide hippurique.
Son catabolisme aboutit à l’acide pyruvique.
- Alanine
C’est un acide aminé dont la transamination réversible donne le pyruvate et permet sa synthèse à partir de ce produit. Au cours du jeûne, le muscle transamine le pyruvate en alanine; dans le foie, cette alanine sera à nouveau transaminée en pyruvate et entrera ainsi dans la néoglucogénèse., L’alanine apparaît donc comme un intermédiaire de rechange dans le métabolisme du glucose.
- La valine
Non synthétisable par l’organisme, elle est un acide aminé essentiel.
Après décarboxylation oxydative, elle aboutit au propionyl-S-CoA et entre dans le cycle de Krebs.
- La leucine
Non synthétisable par l’organisme, elle est un acide aminé essentiel. l’ar transamination, elle donne un acide alpha-cétonique.
Après décarboxylation oxydative, on aboutit à l’acétyl-CoA et à lucétoacétate.
- L’ isoleucine
Non synthétisable par l’organisme elle est un acide aminé essentiel. Comme les deux précédents, son catabolisme aboutit au propionyl- S-CoA et à l’acétyl-CoA. Acides aminés dont le radical est un acide :
• L’acide aspartique
Il peut être synthétisé par transamination de l’oxaloacétate. Il intervient :
- dans le cycle de la synthèse de l’urée (en liaison avec la citrulline pour former l’argino-succinate),
- dans la synthèse des bases puriques (avant la formation de l’acide inosinique, puis en se liant avec celui-ci pour donner un acide adényl- kuccinique),
- dans la synthèse des bases pyrimidiques (en se liant au carbamyl- phosphate).
• L’acide glutamique
Il peut être synthétisé :
- par transamination de l’alpha-cétoglutarate,
- ou par amination de l’alpha-cétoglutarate.
Sa décarboxylation produit le gama-aminobutyrate ou GABA localisé surtout dans le cerveau.
Sa désamination dans les mitochondries grâce à une L-glutamo-déshydrogénase donne l’alpha-cétoglutarate qui entre dans le cycle de Krebs. C’est lu déshydrogénase d’acide aminé la plus efficace chez l’homme.
En se transformant en glutamine : il devient transporteur de radicaux NH3.
Cette glutamine est l’acide aminé le plus abondant chez l’homme, aussi bien dans le plasma que dans les tissus, et représente les deux tiers des acides aminés libres.
Elle est utilisée préférentiellement par les tissus à renouvellement rapide, comme les entérocytes, que la glutamine soit endoluminale (effet trophique sur Pépithélium digestif, notamment colique) ou apportée par voie sanguine. L’acide glutamique :
- permet la synthèse de la proline.
- entre dans la synthèse du glutathion; (en se liant à la cystéine).
- entre dans la composition de l’acide folique (cf. p. 26) ou ptéroyl- glutamate.
Acides aminés dont le radical est un alcool : La sérine
Elle est synthétisable par l’organisme à partir du glucose et du glycocolle. Associée à la méthionine elle permet la synthèse de la cystéine. Elle permet la synthèse du glycocolle (cf. p. 54) en présence de vitamine Bé-Sous forme de phosphosérine ou de phosphatidylsérine, elle entre dans la composition de nombreux lipides complexes.
Son catabolisme aboutit au pyruvate.
Non synthétisable par l’organisme, elle est un acide aminé essentiel. Elle peut être catabolisée par deux voies :
- la désamination classique aboutit au propionyl-S-Co A,
- celle de la thréonine-aldolase aboutit à l’acétyl-C-Co A.
Acides aminés dont le radical est soufré : La cystéine
Elle peut être synthétisée à partir de la sérine et de la méthionine :
- avec la cystine (cf. ci-après) elle forme un système redox;
- elle entre dans la composition du glutathion (liaison avec l’acide glutamique);
- c’est un donneur de radicaux soufrés (formation de sulfoconjugués);
- elle entre dans la composition de nombreux enzymes;
- sa décarboxylation permet d’aboutir au Co A-SH et à la Taurine; (formation des taurocholates biliaires);
- enfin son catabolisme aboutit au pyruvate.
Elle est facilement réduite en cystéine. La liaison disulfure lui permet de réunir des chaînes de polypeptides à l’intérieur d’une protéine. Elle existe en abondance dans la kératine et l’insuline. Non synthétisable par l’organisme, elle est un acide aminé essentiel. Avec la sérine, elle permet la synthèse de la cystéine :
- elle est un donneur de radicaux Thiol;
- elle est un donneur de radicaux Méthyl.
La déméthylation donne l’homocystéine : Enfin son catabolisme aboutit au propionyl-Co A. Acides aminés dont le radical est une amine : Non synthétisable par l’organisme, elle est un acide aminé essentiel. Elle entre dans la composition des protéines; Son catabolisme (qui rappelle celui des acides gras) passe par des molécules cycliques puis reprend des formes linéaires pour aboutir en fin de compte à l’acétoacétyl-S-Co A.
Le mécanisme de sa synthèse n’est pas élucidé, mais ce n’est pas un acide aminé essentiel :
- sa décarboxylation conduit à l’histamine;
- sa désamination désaturante conduit à l’urocanate puis au formi- minoglutamate (FIGLU) et au glutamate. Mais cette dernière transformation ne peut se faire qu’en présente d’acide folique;
- elle entre dans la composition : de nombreux enzymes (trypsine, chymotrypsine), dans l’hémoglobine (au contact de l’atome de fer).
Acide aminé non indispensable, c’est un produit intermédiaire du métabolisme, capable d’être formé par le foie et le rein.
Elle fait partie du cycle de formation de l’urée .
Dans tous les tissus elle peut s’incorporer à la synthèse des protéines ou être catabolisée jusqu’à l’acide glutamique.
Enfin elle peut former, avec glycocolle et méthionine la créatine, or celle-ci est en équilibre avec l’ATP, dans le muscle, comme source d’énergie contractile.
Acides aminés dont le radical est une imine (aminé secondaire) : Elle est synthétisée à partir du glutamate. Son catabolisme conduit soit à l’ornithine, soit directement au glutamate.
Elle est synthétisée exclusivement dans le collagène. Son catabolisme aboutit à l’acide pyruvique.
Acides aminés dont le radical est aromatique :
Non synthétisable par l’organisme, elle est un acide aminé essentiel. Sous l’action d’une phénylalanine-hydroxylase, elle forme la tyrosine . La transamination donne le phénylpyruvate. Le catabolisme aboutit à l’acide oxaloacétique et à l’acétyl-Co A.
Elle est synthétisée à partir de la phénylalanine. Son métabolisme touche de nombreux postes-clé dans l’organisme :
- elle est le précurseur immédiat de la dihydroxyphénylalanine ou DOPA, elle-même précurseur de la noradrénaline et de l’adrénaline;
- elle est le précurseur immédiat des hormones iodées thyroïdiennes;
- elle est le précurseur du dihydroxy-indole, noyau de base de la mélanine (ou pigment de la peau).
Son catabolisme conduit, par l’homogentisate, au fumarate et à l’acétoacétate.Non synthétisé par l’organisme, c’est un acide aminé essentiel. Il donne le 5 hydroxytryptophane, qui par décarboxylation donne la 5 hydroxytryptamine ou sérotonine. La dégradation de cette sérotonine aboutit à l’acide 5 hydroxyindolacé tique (5HIAA).
- Les polypeptides. — Deux acides aminés sont capables de s’unir en combinant la fonction acide de l’un et la fonction amine de l’autre. C’est une liaison peptidique. Deux acides aminés unis forment un dipeptide; trois forment un tripeptide, etc.
- Les protéines simples ou holoprotéines. — Elles sont constituées d’un ensemble de polypeptides. Quand on voit déjà la variété des divers acides aminés, on imagine le nombre colossal de combinaisons possibles pour constituer des protéines. Toutefois l’activité spécifique d’une protéine (action hormonale, action enzymatique, action immunologique…) est souvent le fait d’une courte séquence d’acides aminés à un des pôles de la molécule. On peut distinguer :
des protéines d’origine végétale :
- Les prolamines (insolubles dans l’eau, solubles dans l’alcool à 60°). Elles sont pauvres en lysine et en tryptophane.
- Les glutélines (insolubles dans l’alcool à 60°), constituantes du gluten.
- Des globulines : légumes verts, pommes de terre.
des protéines d’origine animale :
- Les albumines (solubles dans l’eau, insolubles dans l’alcool) exemple • ovalbumine de l’œuf, lactalbumine du lait, sérum-albumine du sang.
- Les globulines, avec :
- des eu globulines (solubles dans l’eau),
- des pseudo globulines (insolubles dans l’eau), exemple myosine du muscle, lactoglobuline du lait, fibrinogène du sang.
- Des scléroprotéines, avec :
- le collagène,
- la kératine.
Protéines complexes ou hétéro protéines
- Acides aminés -I- glucose — glucoprotéines (mucus, salive, liquide synovial…).
- Acides aminés + phosphore = phosphoproléines (caséine du lait vitelline du jaune d’œuf…).
- Acides aminés + lipides = lipoprotéines (formes circulantes des lipides dans le sang).
- Acides aminés + acides nucléiques = nucléoprotéines (noyau des cellules).
- Acides aminés + pigment — chromo-protéines (hémoglobine avec du fer; vitamine B12 avec cobalt, etc.).
Sources
Les protéines sont apportées dans l’alimentation à la fois par les végétaux et par les aliments d’origine animale.
1.Les protéines végétales.— Elles sont apportées par les céréales et les légumineuses, Ces protéines, souvent peu onéreuses, sont assez pauvres en trois acides amines essentiels . tryptophane, lysine, méthionine.
- à associer entre elles plusieurs sources de protéines végétales dont les déficits, pas toujours superposables, peuvent se compenser partiellement;
- surtout à y associer des protéines animales.
2. Les protéines animales. — Elles sont facilement utilisables par l’organisme, apportent en général l’ensemble des acides aminés nécessaires mais ont aussi deux inconvénients :
- l’un est le prix de revient, car on ne les trouve que dans des denrées assez chères (en effet un animal va consommer 10 kg de protéines végétales pour faire 1 kg de viande);
- l’autre est dû à leur association à des taux élevés de lipides de constitution (viande, lait et dérivés, s’ils ne sont pas écrémés), ce qui aboutit à une surcharge calorique globale et à un excès de graisses saturées en particulier.
C’est pourquoi une alimentation équilibrée devrait associer pour moitié les protéines animales et végétales.
Rôle
Il est totalement différent de celui des glucides et des lipides.
- Rôle énergétique. — Il est très secondaire : chaque gramme appor- | tant 4 Cal et la ration quotidienne variant de 50 à 150 g, ce ne sont guère que 400 Cal que les protides peuvent apporter.
- Il n’y a pas de forme de réserve des protéines. — Rien de comparable au glycogène pour les glucides ni surtout au tissu adipeux avec ses 90 000 Cgi de réserve.
- Finalité des protéines. — Elles ont donc exclusivement pour finalité l’élaboration du tissu vivant :
- elles constituent la trame de l’os sur laquelle se fixeront les sels de calcium;
- elles constituent la fraction contractile du muscle, source d’un travail mécanique;
- elles constituent la peau et les phanères, particulièrement résistants;
- elles sont un constituant des membranes cellulaires avec leur rôle de filtre sélectif;y
- par leur pouvoir oncotique, elles jouent un rôle dans les mouvements de l’eau;
- ce sont elles qui constituent les enzymes permettant ainsi toutes les réactions métaboliques;
- par l’existence d’un groupement d’acides aminés déterminé, elles acquièrent des propriétés spécifiques, devenant ainsi une hormone, un antigène, un anticorps.
4. Renouvellement des protéines . — Mais le propre de ces (issus vivants est de vieillir, de perdre sa fonction et d’appeler un remplacement.
C’est ainsi que dans l’organisme — et à une vitesse différente selon le tissu considéré — toutes nos protéines de constitution sont en perpétuel renouvellement. Les plus anciennes sont détruites (catabolisées) tandis que de nouvelles, identiques mais jeunes, viennent prendre leur place (anabolisme). Chez l’adulte sain, anabolisme et catabolisme sont en équilibre.
Chez l’enfant et l’adolescent, le convalescent, l’anabolisme l’emporte : c’est une phase de croissance ou de prise de poids.
Mais les protéines catabolisées ne sont pas pour autant perdues en totalité. Après avoir subi des clivages enzymatiques elles redonnent naissance à des acides aminés qui vont pouvoir être utilisés à nouveau pour l’édification de structures nouvelles.
C’est ce qui a permis — bien que le terme soit désastreux — de parler d’un « pool » protéique qui est le lieu d’échange permanent entre protéines vieillies et nouvelles protéines.
Mais il faut bien voir que ce pool est mouvant, insaisissable. Ce sont les renouvellements qui ont lieu partout dans le corps. Il n’y a pas de lieu de réserve, il n’y a pas de stockage d’acides aminés.
En outre ce « pool » d’acides aminés disponibles est de toute petite taille en regard de l’importante masse protidique de l’organisme entier (de l’ordre du 1/5 000e).
Observons ce qui se passe dans trois circonstances différentes :
Chez un sujet en équilibre, les apports protidiques et les pertes sont en équilibre. Les pertes se font :
- soit sous forme d’azote non uréique; elles sont faibles : un peu par la sueur et la peau, un peu par les selles. En tout 2 g/24 h;
- soit sous forme d’urée. En effet les radicaux NH3 libérés non réutilisés sont transformés en urée qui, inutile au métabolisme, est excrétée par le rein. C’est la fraction adaptable des pertes azotées.
Ceci veut dire que l’équilibre peut se faire à des niveaux variables :
- supposons un apport protidique de 63 g/24 h, soit 10 g d’azote; les pertes seront de 2 g sous forme non uréique et de 8 g d’azote uréique, soit 16 g d’urée urinaire (puisque l’azote entre pour environ la moitié dans la molécule d’urée);
- chez un sujet ayant un apport protidique double, de 126 g/24 h soit 20 g d’azote, les pertes non uréiques seront toujours de 2 g et les urines auront à évacuer 18 g d’azote, soit 36 g d’urée.
On voit ainsi comment le dosage de l’urée urinaire permet, chez un sujet en équilibre nutritionnel, de calculer le montant des apports protidiques quotidiens.
On voit aussi qu’un équilibre nutritionnel peut être assuré avec un niveau bas d’apport protidique (0,25 g/kg/j), cas de beaucoup de pays du tiers-monde, ou avec un niveau très élevé (2 g/kg/j), cas des pays « occidentalisés ».
Chez un sujet en anabolisme, les ingesta seront supérieurs aux pertes : l’urée urinaire n’est plus le reflet de la ration quotidienne.
Chez un sujet dont les ingesta chutent brutalement : maladie infectieuse sévère, traumatisme, intervention chirurgicale d’urgence… l’apport protidique tombe à zéro. Mais le métabolisme est doté d’une certaine inertie, de telle sorte qu’une perte d’azote urinaire obligatoire va continuer à se produire pendant quelques jours. Les pertes vont être supérieures aux entrées, comme il n’y a pas de protides de réserve, ce sont les protides viscéraux qui sont immédiatement spoliés : c’est la dénutrition .
En réalité l’apport protidique ne règle pas seul l’équilibre des protéines, car lipides et glucides interviennent aussi dans leur métabolisme (effet d’épargne azotée des glucides).
Métabolisme
Le métabolisme des protéines se ramène, après des remaniements variables (dégradation enzymatique) à celui des acides aminés.
Trois sortes de mécanismes :
L’ensemble des acides aminés est sensible à trois sortes de mécanismes :
1. La décarboxylation : Cette production d’amines à partir d’acides aminés nécessite comme menzyme le phosphate de pyridoxal (vitamine Bô). Elle aboutit à la Imination de substances de première importante, exemple :
2. La désamination oxydative : elle se produit surtout dans le foie et le rein.
3. La transamination : C’est une réaction réversible entre un acide nminé et un acide alpha-cétonique qui évite la perte du radical NH2. La désamination oxydative et la transamination (qui souvent se succèdent dans une chaîne de réactions) ont ainsi pour résultat d’aboutir à la formation de substances intégrables au cycle tricarboxylique de Krebs.
4. Cas particulier de certains acides aminés :
- certains aboutissent à l’acide pyruvique et sont dits gluco-forma- teurs. Ce sont : l’alanine, la cystéine, le glycocolle et la sérine;
- six aboutissent à l’a-cétoglutarate. Ce sont l’arginine, la citrulline, l’histidine, l’hydroxyproline, l’ornithine et la proline. Ils entrent ainsi dans le cycle de Krebs;
- enfin d’autres ont comme terme l’acétoacétate (comme les lipides). Ce sont : l’isoleucine, la leucine, la phénylalanine, et la tyrosine.